Макромолекулы: анимации нуклеиновых кислот и белков

✔ https://HomeworkClinic.com ✔ https://Videos.HomeworkClinic.com ✔ Задавайте вопросы здесь: https://HomeworkClinic.com/Ask Подписывайтесь на нас: ▶ Оставляйте отзывы: https://trustpilot.com/review/homeworkclinic.com ДНК и РНК — это нуклеиновые кислоты (полимеры нуклеотидов). Два полимера с комплементарными последовательностями нуклеотидов могут образовывать пары друг с другом. Это соединение наделяет нуклеиновые кислоты способностью хранить, передавать и извлекать генетическую информацию. Две нити ДНК образуют пары посредством водородных связей. Компонент одного нуклеотида, называемый основанием, образует водородную связь с комплементарным основанием на противоположной нити. Цитозин (C) образует пару с гуанином (G), а аденин (A) — с тимином (T). Мономер нуклеиновой кислоты I — нуклеотид — состоит из трех частей. Центральным компонентом является пентозный сахар. К 1'-углеродному атому сахара ковалентно присоединено азотсодержащее основание. Это основание может быть либо пурином с двумя слитыми кольцами (как в аденине и гуанине), либо пиримидином с одним кольцом (как в цитозине и тимине). В РНК тиминовое основание заменено урацилом. К 5'-углеродному атому молекулы сахара ковалентно присоединена фосфатная группа. Фосфатная группа, основание и сахар образуют полный нуклеотид. Следует отметить, что ориентация сахара обеспечивает ДНК направленность от 5' к 3'. Спаривание оснований происходит только между пиримидином и пурином. Более конкретно, гуанин образует пары только с цитозином (три водородные связи, обозначенные зеленым кругом), а аденин — только с тимином (две водородные связи, обозначенные красным кругом). Структура макромолекулы тесно связана с ее функцией. Рассмотрим нуклеиновую кислоту. Этот тип полимера состоит из цепочки нуклеотидов, соединенных в точной последовательности. Нуклеотидная последовательность представляет собой код, хранящий генетическую информацию, который клетка может копировать и передавать следующему поколению клеток. Аналогичным образом, точная последовательность мономеров (аминокислот) в белке также действует как своего рода код. В этом случае последовательность аминокислот определяет трехмерную форму белка и его химическую реактивность, которые, в свою очередь, наделяют белок его специфической функцией. Некоторые белки, например, имеют форму, позволяющую им захватывать молекулы и ускорять химические реакции. Другие, такие как прочные коллагеновые волокна, обеспечивают структурную поддержку клеткам и тканям. Белки представляют собой цепочки аминокислот, соединенных пептидными связями. 20 различных аминокислот, используемых для образования всех белков, различаются только боковыми цепями, и именно свойства этих боковых цепей обуславливают огромное разнообразие структуры и функций белков. Коллаген — пример того, как аминокислотная последовательность белка определяет его структуру и функцию. Аминокислотные последовательности закодированы в ДНК генов. Коллаген — наиболее распространенный белок млекопитающих. Он является основным компонентом кожи, костей и зубов. Этот белок состоит из трех спиральных полипептидных цепей, образующих жесткий, сверхспирализованный кабель. Тип спирали в каждом полипептиде уникален для коллагена и является результатом необычного аминокислотного состава коллагена. Коллагеновая спираль образуется в основном под влиянием двух типов аминокислот: пролина, который вносит резкие изгибы в полипептид, и глицина, имеющего небольшую боковую цепь (H), которая не препятствует упаковке в спирали. Коллаген содержит множество этих аминокислот, но мало крупных (например, фенилаланина). Каждая спираль содержит три аминокислоты на виток, при этом глицин расположен на каждой третьей позиции. Три полипептида в молекуле коллагена связываются друг с другом, при этом все глицины обращены к центру коллагена. Глицин — единственная аминокислота, достаточно малая, чтобы позволить полипептидам плотно упаковываться (за счет водородных связей) в плотный кабель. Отдельные молекулы коллагена образуют поперечные связи с другими молекулами коллагена, формируя прочные коллагеновые фибриллы. Коллаген, из которого получают желатин, является плохим источником незаменимых аминокислот — аминокислот, которые организм не может синтезировать и должен получать из пищи.