Биология 9 класс (Урок№5 - Органические молекулы. Биологические полимеры — белки.)
Биология 9 класс (Урок№5 - Органические молекулы. Биологические полимеры — белки.) Узнаем: О химическом составе клетки, белках в составе клетки, их роли и взаимодействии. Научимся: Характеризовать особенности белков в составе клетки и их роль. Среди органических соединений клетки белки являются наиболее важными. Содержание белков в клетке колеблется от 20% до 40 %. Белки – это высокомолекулярные органические соединения, которые состоят из углерода, водорода, кислорода, серы и азота, а также в состав может входить фосфор и катионы металлов. Белки являются биополимерами, которые состоят из мономеров аминокислот. Их молекулярная масса варьируется от нескольких тысяч до нескольких миллионов, в зависимости от количества аминокислотных остатков. В состав белков входит всего 20 типов α-аминокислот из 170, найденных в живых организмах. Аминокислоты – органические соединения, в молекулах которых одновременно присутствует аминогруппа (-NH2) с основными свойствами, карбоксильная группа (-COOH) с кислотными свойствами и радикал (R), у разных аминокислот имеет различное строение. Важнейшим химическим свойством аминокислот является их способность соединяться друг с другом посредством пептидной связи. Пептидная связь – это ковалентная азот-углеродная связь, которая образуется при взаимодействии аминогруппы одной аминокислоты с карбоксильной группой другой аминокислоты. Если соединяется много аминокислот, то образуется полипептидная цепь. Белки имеют особую структурную организацию, т.к. формируется в результате взаимодействия 20 типов α-аминокислот: первичная, вторичная, третичная и четвертичная (у некоторых белков) структуры. 1. Первичная структура – линейная последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи, уникальна для любого белка и определяет его форму, свойства и функции. 2. Вторичная структура – упорядоченное свертывание полипептидной цепи в спираль (или складчатая структура). Витки спирали или складки укрепляются водородными связями, возникающими между карбоксильными группами одних витков спирали и аминогруппами других витков. 3. Третичная структура – укладка полипептидных цепей в глобулы, возникающая в результате возникновения химических связей (водородных, ионных, дисульфидных) и установления гидрофобных взаимодействий между радикалами аминокислотных остатков. 4. Четвертичная структура характерна для сложных белков, молекулы которых образованы двумя и более глобулами. Для белковых молекул характерна денатурация, и обратный процесс ренатурация. Утрата белковой молекулой природной структуры называется денатурацией. Она может возникнуть при воздействии температуры, химических веществ, радиации, ионов тяжелых металлов и облучении. Денатурация бывает обратимая (если при денатурации не нарушены первичные структуры) и необратимая (если при денатурации нарушены первичные структуры). Процесс восстановления белковой молекулой природной структуры носит название ренатурация. Следовательно, все особенности строения белка определяются первичной структурой. Белки выполняют до десятка функций, как в клетке, так и в организме. Функции определяется структурой и формой белковой молекулы. Структурную функцию выполняют белки, которые входят в состав биологических мембран. Некоторые клетки организма способны сокращаться и перемещаться, благодаря наличию сократительных белков, в этом заключается их сократительная функция. К сократительным белкам относятся актин и миозин, которые вызывают сокращение мышц и сокращение мышечной ткани. Ряд белков выполняет транспортную функцию (функцию переноса веществ из одного компартмента клетки в другой или между органами целого организма). Например, гемоглобин переносит кислород от легких к тканям, и углекислый газ от тканей в легкие. Эти белки имеют глобулярную структуру. В крови есть специальные транспортные белки – альбумины, которые переносят различные вещества. Сывороточный альбумин крови переносит как биологические активные вещества, так и жирные кислоты, и липиды. Белки-переносчики осуществляют перенос веществ через клеточные мембраны. Специфические белки выполняют так называемую защитную функцию, они предохраняют наш организм от вторжения чужеродных организмов или чужеродных белков и от различных повреждений. К таким защитным белкам относятся антитела. То есть, они вырабатываются в ответ на чужеродные воздействия. Они взаимодействуют с микроорганизмами, попавшими в кровь, и их инактивируют. Другие белки – интерфероны, они специфически связываются с вирусами, инактивируют их и не дают возможность воссоздать им свою структуру, то есть размножиться внутри организма человека. Фибриноген и тромбин предохраняют организм от кровопотери, образуя тромб. Фибриноген является примером белка промежуточного типа, поскольку он имеет фибриллярную структуру, но при этом растворим в воде. В организме человека существует ряд белков, которые выполняют регуляторную функцию. К ним относятся различные гормоны белково-пептидной природы. Одним из таких гормонов является инсулин.
Биология 9 класс (Урок№5 - Органические молекулы. Биологические полимеры — белки.) Узнаем: О химическом составе клетки, белках в составе клетки, их роли и взаимодействии. Научимся: Характеризовать особенности белков в составе клетки и их роль. Среди органических соединений клетки белки являются наиболее важными. Содержание белков в клетке колеблется от 20% до 40 %. Белки – это высокомолекулярные органические соединения, которые состоят из углерода, водорода, кислорода, серы и азота, а также в состав может входить фосфор и катионы металлов. Белки являются биополимерами, которые состоят из мономеров аминокислот. Их молекулярная масса варьируется от нескольких тысяч до нескольких миллионов, в зависимости от количества аминокислотных остатков. В состав белков входит всего 20 типов α-аминокислот из 170, найденных в живых организмах. Аминокислоты – органические соединения, в молекулах которых одновременно присутствует аминогруппа (-NH2) с основными свойствами, карбоксильная группа (-COOH) с кислотными свойствами и радикал (R), у разных аминокислот имеет различное строение. Важнейшим химическим свойством аминокислот является их способность соединяться друг с другом посредством пептидной связи. Пептидная связь – это ковалентная азот-углеродная связь, которая образуется при взаимодействии аминогруппы одной аминокислоты с карбоксильной группой другой аминокислоты. Если соединяется много аминокислот, то образуется полипептидная цепь. Белки имеют особую структурную организацию, т.к. формируется в результате взаимодействия 20 типов α-аминокислот: первичная, вторичная, третичная и четвертичная (у некоторых белков) структуры. 1. Первичная структура – линейная последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи, уникальна для любого белка и определяет его форму, свойства и функции. 2. Вторичная структура – упорядоченное свертывание полипептидной цепи в спираль (или складчатая структура). Витки спирали или складки укрепляются водородными связями, возникающими между карбоксильными группами одних витков спирали и аминогруппами других витков. 3. Третичная структура – укладка полипептидных цепей в глобулы, возникающая в результате возникновения химических связей (водородных, ионных, дисульфидных) и установления гидрофобных взаимодействий между радикалами аминокислотных остатков. 4. Четвертичная структура характерна для сложных белков, молекулы которых образованы двумя и более глобулами. Для белковых молекул характерна денатурация, и обратный процесс ренатурация. Утрата белковой молекулой природной структуры называется денатурацией. Она может возникнуть при воздействии температуры, химических веществ, радиации, ионов тяжелых металлов и облучении. Денатурация бывает обратимая (если при денатурации не нарушены первичные структуры) и необратимая (если при денатурации нарушены первичные структуры). Процесс восстановления белковой молекулой природной структуры носит название ренатурация. Следовательно, все особенности строения белка определяются первичной структурой. Белки выполняют до десятка функций, как в клетке, так и в организме. Функции определяется структурой и формой белковой молекулы. Структурную функцию выполняют белки, которые входят в состав биологических мембран. Некоторые клетки организма способны сокращаться и перемещаться, благодаря наличию сократительных белков, в этом заключается их сократительная функция. К сократительным белкам относятся актин и миозин, которые вызывают сокращение мышц и сокращение мышечной ткани. Ряд белков выполняет транспортную функцию (функцию переноса веществ из одного компартмента клетки в другой или между органами целого организма). Например, гемоглобин переносит кислород от легких к тканям, и углекислый газ от тканей в легкие. Эти белки имеют глобулярную структуру. В крови есть специальные транспортные белки – альбумины, которые переносят различные вещества. Сывороточный альбумин крови переносит как биологические активные вещества, так и жирные кислоты, и липиды. Белки-переносчики осуществляют перенос веществ через клеточные мембраны. Специфические белки выполняют так называемую защитную функцию, они предохраняют наш организм от вторжения чужеродных организмов или чужеродных белков и от различных повреждений. К таким защитным белкам относятся антитела. То есть, они вырабатываются в ответ на чужеродные воздействия. Они взаимодействуют с микроорганизмами, попавшими в кровь, и их инактивируют. Другие белки – интерфероны, они специфически связываются с вирусами, инактивируют их и не дают возможность воссоздать им свою структуру, то есть размножиться внутри организма человека. Фибриноген и тромбин предохраняют организм от кровопотери, образуя тромб. Фибриноген является примером белка промежуточного типа, поскольку он имеет фибриллярную структуру, но при этом растворим в воде. В организме человека существует ряд белков, которые выполняют регуляторную функцию. К ним относятся различные гормоны белково-пептидной природы. Одним из таких гормонов является инсулин.